Varios factores influyen en la afinidad del oxígeno por la hemoglobina:
- Las cuatro cadenas en la hemoglobina (Hb) se unen oxígeno cooperativamente, lo que significa que la unión de oxígeno a un sitio en una cadena aumenta la probabilidad de que las cadenas restantes se unan al oxígeno debido a cambios conformacionales en la estructura 3D de la molécula.
- El 2,3-bisfosfoglicerato, que se encuentra en los glóbulos rojos en concentraciones similares a la hemoglobina, disminuye la afinidad del oxígeno por la hemoglobina cuando se une, ya que estabiliza el “estado T” de la hemoglobina promoviendo la liberación de oxígeno para que los glóbulos rojos puedan administrar oxígeno de manera más eficiente. Por lo tanto, concentraciones más bajas de 2,3-bisfosfoglicerato aumentarían la afinidad del oxígeno por la hemoglobina.
- El aumento de los niveles de pH también aumenta la afinidad del oxígeno por la hemoglobina. Esto tiene sentido fisiológicamente porque los niveles de pH más bajos se asocian típicamente con niveles elevados de CO2 en tejidos privados de oxígeno en los que se esperaría que la hemoglobina liberara oxígeno. Por lo tanto, la hemoglobina desea aferrarse más al oxígeno en los tejidos de pH alto con bajos niveles de CO2 que es probable que tengan menos oxígeno y que sean metabólicamente activos.
- Las mutaciones genéticas asociadas con la enfermedad de células falciformes producen Hb que se caracteriza por una liberación pobre de oxígeno, aunque no estoy seguro de si esto se debe a una mayor afinidad de oxígeno por la hemoblobina.
