¿En qué se diferencia la mioglobina de la hemoglobina?

La mioglobina es una proteína de una sola subunidad que se une fuertemente al oxígeno. Sirve como una molécula de almacenamiento de oxígeno y es frecuente en el tejido muscular.
La hemoglobina es una proteína compuesta por dos subunidades alfa y dos beta que es capaz de unirse al oxígeno cooperativamente a mayores concentraciones de oxígeno y luego liberarlo a concentraciones de oxígeno más bajas. La liberación de oxígeno también se mejora a bajo pH. Esto es evolutivamente favorable porque puede producirse un pH bajo como resultado de la liberación de dióxido de carbono de la respiración aeróbica que consume oxígeno. El dióxido de carbono reacciona con el agua para formar ácido carbónico.
La hemoglobina es más adecuada para la unión, el transporte y la liberación de oxígeno para procesos fisiológicos activos, mientras que la mioglobina es más adecuada para capturar oxígeno y almacenarlo cerca de fibras musculares para su posterior uso cuando sea necesario.

La hemoglobina es una proteína roja en los glóbulos rojos. Transporta oxígeno por todo el cuerpo. Su molécula se compone de 4 subconjuntos, cada uno contiene hierro.

La mioglobina es una proteína roja en los glóbulos rojos que contiene hierro que transporta y almacena oxígeno en las células musculares solamente . Es similar a uno de los subconjuntos de hemoglobina.

La mioglobina y la hemoglobina son hemoproteínas cuya importancia fisiológica se relaciona principalmente con su capacidad de unirse al oxígeno molecular. La mioglobina es una proteína monomérica del hemo que se encuentra principalmente en el tejido muscular donde sirve como un sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno. Durante los períodos de privación de oxígeno, la oximioglobina libera su oxígeno unido, que luego se utiliza con fines metabólicos.

Para agregar a lo que respondió Logan, la mioglobina se encuentra principalmente en el músculo, la hemoglobina está en los glóbulos rojos. La hemoglobina descarga oxígeno a la mioglobina.