Sí, las proteínas son moléculas dinámicas y para muchas de ellas el estado nativo se puede entender mejor como un rango de estados (debido a la dinámica molecular), en lugar de una sola estructura. En términos generales, hay dos tipos de dinámica de proteínas. Tenga en cuenta que todo esto ocurre sin que las proteínas pierdan sus actividades biológicas.
1. Dinámica intrínseca
Químicamente hablando, las proteínas son moléculas bastante grandes, por lo que se clasifican como moléculas bio’macro ‘. Dado su tamaño, poseen suficiente energía térmica total para crear efectos dinámicos dentro de una sola molécula de proteína, y estos comprenden su dinámica intrínseca. Las rotaciones torsionales a lo largo del enlace peptídico-columna vertebral son comunes, como se muestra en esta figura [1]:
Sin embargo, tales rotaciones están muy limitadas debido a las restricciones de mantenimiento de la estabilidad. Otro ejemplo de dinámica intrínseca serían las fluctuaciones de cada átomo en la proteína, causadas una vez más por la energía térmica. Aquí, vemos fluctuaciones en los átomos de la proteína citocromo c [2].
La figura (a) muestra las fluctuaciones observadas en 32 picosegundos, mientras que (b) muestra las fluctuaciones observadas durante un período de tiempo más corto de 0,2 picosegundos. Curiosamente desde (a) vemos que, durante períodos más largos, muchos de los átomos tienden a vibrar en el mismo plano (es decir, a lo largo del mismo eje).
2. Ligando enlace y transformaciones estructurales
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Una de las funciones más importantes de las proteínas en nuestro cuerpo es unirse a varias otras moléculas. Tales moléculas de unión a proteínas se denominan ligandos y pueden causar cambios conformacionales en la proteína.
Este video genial resume bastante bien esta dinámica:
Muchas proteínas en nuestro cuerpo funcionan como enzimas, efectores moleculares que llevan a cabo o ayudan en diversas reacciones bioquímicas. Una sola proteína puede estar involucrada en múltiples funciones y puede necesitar cambiar su estructura 3D parcialmente para poder realizar cada una de estas funciones. Una proteína también puede necesitar modificar su estructura 3D de todos modos para completar por completo una reacción específica. Todas estas transformaciones generalmente son inducidas por la presencia de un sustrato sobre el que la proteína puede actuar.
Si estás interesado, también puedes echar un vistazo a este gran juego, doblarlo. Puedes ver por ti mismo cuánto se puede alterar la estructura de la proteína antes de que pierda actividad biológica.
Referencias y lecturas adicionales :
[1] Principles of Biochemistry (4thEdition) de D. Voet, JG Voet y CW Pratt.
[2] McCammon, JA 1984. Dinámica de proteínas. Rep. Prog. Phys. 47: 1-46.
