¿Cómo promueven el CO2 y el H + la liberación de O2 a partir de la hemoglobina? Estas especies ayudan a formar interacciones entre los residuos de aminoácidos en las interfaces de las cuatro subunidades en la hemoglobina. Estas interacciones se llaman “puentes de sal”, ya que se encuentran entre los residuos de aminoácidos cargados positivamente y cargados negativamente en diferentes subunidades de la misma proteína (Figura 8). Cuando se forman “puentes de sal”, las subunidades se mantienen en una posición que “tira” de la histidina que está unida al hierro hemo. (Ver Figura 5). Esto favorece la configuración abovedada, que es la forma desoxigenada de la hemoglobina.
Fuente: complejo de metal en la sangre
La figura 8 a la izquierda es un diagrama esquemático de la interfaz de dos subunidades de la proteína de hemoglobina desoxigenada. En presencia de CO2 y H + (p . Ej. , En los músculos), se forman grupos cargados en los residuos de aminoácidos que recubren la interfaz de la subunidad. Estos grupos cargados se mantienen unidos por interacciones iónicas, formando “puentes de sal” entre las dos subunidades y estabilizando la forma desoxigenada de la hemoglobina.
Cuando la sangre pasa a través de los capilares alveolares de los pulmones, el CO2 y el H + se eliminan de la hemoglobina, y se favorece la configuración oxigenada (derecha).
Nota: Los componentes de este diagrama no están dibujados a escala.
