Las otras respuestas ya hacen un buen trabajo cubriendo cómo funcionan las células B pero pasan por alto una de las partes más importantes: cómo se fabrican realmente los anticuerpos. Afortunadamente, todavía tengo mis notas de genética molecular y puedo agregar algunos detalles que carecen las cifras.
Las inmunoglobulinas o anticuerpos están formados por dos cadenas pesadas idénticas y dos cadenas ligeras idénticas. Existen diferentes tipos de cadenas ligeras y pesadas que se pueden combinar para crear diferentes clases generales de anticuerpos.
Somos capaces de producir cientos de millones de anticuerpos diferentes, mucho más que la cantidad de genes en nuestro genoma. Esta gran diversidad se logra a través de reordenamientos de ADN programados que ocurren durante la maduración de la célula B. Cada célula B solo puede tomar un único tipo de anticuerpo y lo transmite siempre que se divida a través de la mitosis.
La recombinación se produce durante la transcripción de los genes de la cadena ligera y pesada. Los genes están formados por varios elementos: muchos segmentos LV precedidos por segmentos promotores que pueden iniciar la transcripción, intrones no codificantes, una región de unión con varios exones J, un potenciador que estimula la transcripción de promotores cercanos y un exón C que codifica para la región constante.
¿Qué influye en la elección de los anticuerpos en la tinción de ICC?
¿Qué es un artículo sobre el aumento de la inmunidad de virus y bacterias contra los anticuerpos?
¿Cuál es el papel de IGG de inmunoglobulina y qué parte del cuerpo lo produce?
A medida que la célula B madura de una célula madre, se produce la recombinación. Uno de los segmentos LV se empareja aleatoriamente con uno de los exones J y se elimina todo el ADN entre los dos. Es este gen reordenado el que se transmitirá a todos los descendientes de esta célula B particular.
Después de esto, el potenciador estimula la transcripción en los promotores desde el segmento de VI elegido. El ARNm producido por la transcripción se empalma luego, eliminando los intrones y los exones J no utilizados.
Después de la transcripción, el anticuerpo real se produce a través de la traducción. La parte L del segmento LV se elimina de la proteína terminada.
Hay tres razones principales por las que podemos producir tantos anticuerpos:
- La recombinación aleatoria de muchos segmentos de VI diferentes con exones J
- El emparejamiento de segmentos LV con exones J no es exacto y puede tener lugar en una región de varias bases
- Las regiones V son muy susceptibles a altas tasas de mutaciones aleatorias o hipermutación
Juntos, estos factores nos permiten crear anticuerpos contra la cantidad insana de patógenos y toxinas en nuestro entorno, literalmente por pura casualidad. Se cree que el gen activador de la recombinación para la enzima que cataliza este proceso ha evolucionado a partir de un elemento transponible.